Qualche giorno fa abbiamo rilasciato un aggiornamento rivoluzionario: una capacità ampliata a oltre 2,1 miliardi di programmi. Insieme all’espansione del database, questo aggiornamento introduce anche una nuova libreria di programmi JW_RRM.
La libreria include un totale di 1.129 programmi, progettati ed ottimizzati per diversi tipi di patogeni, tra cui virus, batteri e muffe. Questi programmi sono stati generati utilizzando un metodo di calcolo basato sul Modello di Riconoscimento Risonante (RRM).
Questo articolo ha l’obiettivo di spiegare meglio come funziona l’RRM, in particolare nel contesto di Spooky2.
Spiegazione Semplice
L’RRM offre un modo innovativo per comprendere come le proteine e altre molecole negli esseri viventi interagiscono tra loro. Immaginalo così: le proteine sono lunghe catene di “mattoncini” (aminoacidi), e ogni catena contiene uno schema nascosto che funziona come una specifica frequenza radio. Proprio come le radio si sintonizzano sulla stessa stazione per riprodurre la stessa canzone, le proteine con frequenze corrispondenti possono “riconoscersi” e collaborare, anche a distanza.
In questo modello, la catena proteica viene trasformata in una serie di numeri speciali, basati sul movimento degli elettroni in ciascun elemento costitutivo. Questi numeri formano un segnale, simile a un’onda sonora. Analizzando questo segnale, è possibile individuare la frequenza principale, come la nota dominante in un accordo. Le proteine che condividono la stessa “nota dominante” hanno maggiori probabilità di connettersi per svolgere funzioni come combattere infezioni o trasmettere segnali all’interno del corpo.
Per le piccole molecole, come quelle presenti nei farmaci, l’approccio può essere adattato. In questo caso, la frequenza deriva dalla composizione complessiva della molecola, un po’ come materiali diversi in una campana producono suoni diversi. Questo aiuta a prevedere se una sostanza può interferire con la frequenza di una proteina, bloccando effetti indesiderati, ad esempio nel caso dei virus.
L’RRM è quindi uno strumento utile per ottimizzare i trattamenti, agendo sulla corrispondenza o sull’interruzione di specifici schemi energetici.
Spiegazione Completa
L’RRM è un approccio biofisico e computazionale che spiega come le biomolecole, come proteine e DNA, interagiscono e svolgono le loro funzioni biologiche attraverso risonanze elettromagnetiche a frequenze specifiche.
Sviluppato da Irena Cosic (una scienziata che John ha incontrato circa 10 anni fa durante una conferenza sulla fisica quantistica a Pechino) e dai suoi collaboratori, dimostra che queste interazioni non si basano esclusivamente sulla forma fisica o sui legami chimici, ma anche sul trasferimento di energia risonante tramite specifici campi elettromagnetici nelle frequenze dell’infrarosso, del visibile e dell’ultravioletto.
Il modello RRM tratta le sequenze biomolecolari come segnali che possono essere analizzati mediante tecniche di elaborazione digitale del segnale stesso, al fine di individuare frequenze caratteristiche uniche per ogni funzione o interazione. Quando una carica (come gli elettroni delocalizzati) si muove lungo la struttura di una macromolecola, genera radiazione elettromagnetica o assorbimento a queste frequenze, consentendo un riconoscimento selettivo tra molecole anche a distanza. Questo è coerente con quanto osserviamo anche nel mondo macroscopico, dove le interazioni tra cariche sono evidenti.
Alla base, l’RRM si fonda su principi quantistici: la distribuzione delle energie degli elettroni delocalizzati lungo una sequenza proteica o di DNA mostrano delle periodicità fondamentali per ogni attività biologica. Queste periodicità corrispondono a frequenze elettromagnetiche di risonanza, permettendo alle molecole di “sintonizzarsi” tra loro come radio sullo stesso canale. I peptidi vengono progettati facendo corrispondere questo schema energetico degli elettroni liberi.
Le validazioni sperimentali includono osservazioni secondo cui campi elettromagnetici esterni, alle frequenze RRM previste, possono attivare o inibire funzioni proteiche, come l’attività enzimatica o la regolazione della crescita cellulare, oltre a correlazioni con fenomeni come le emissioni di biofotoni da parte delle cellule.
Come Funziona l’RRM per i Peptidi
1. Rappresentazione della Sequenza:
Si parte dalla sequenza lineare di una biomolecola, come la catena di amminoacidi di una proteina o la catena di nucleotidi del DNA.
2. Assegnazione di Valori Numerici:
A ciascun elemento costitutivo (amminoacido o nucleotide) viene assegnato il valore EIIP (Electron-Ion Interaction Potential). Si tratta di un pseudopotenziale che quantifica l’energia media degli elettroni liberi nella molecola. Ad esempio, i valori EIIP per gli amminoacidi variano da 0 (come per isoleucina e leucina) fino a circa 0,1263 (come per l’acido aspartico). In questo modo, la sequenza viene trasformata in un segnale numerico, simile a una serie temporale in cui ogni posizione corrisponde al valore EIIP di un amminoacido.
3. Elaborazione del Segnale:
Si applicano tecniche di analisi digitale del segnale alla sequenza numerica. In genere, ciò include la rimozione del trend (detrending) e l’applicazione di una Trasformata di Fourier (spesso una Trasformata di Fourier Discreta o una Real Fast Fourier Transform) per convertire il dominio spaziale (le posizioni nella sequenza) nel dominio delle frequenze. Questo è il cosiddetto “schema energetico”. Lo spettro di potenza viene calcolato come il quadrato del valore assoluto dei coefficienti di Fourier, evidenziando picchi a frequenze specifiche.
4. Identificazione delle Frequenze Caratteristiche:
Per una singola molecola, i picchi nello spettro indicano possibili frequenze di risonanza. Per gruppi di molecole correlate (proteine con la stessa funzione, come enzimi o oncogeni), si calcola una funzione spettrale incrociata o uno spettro di consenso, moltiplicando o mediando i loro spettri individuali. Il picco comune più evidente rappresenta la “frequenza caratteristica” (f_RRM), un valore normalizzato tra 0 e 0,5, unico per quella funzione biologica. Ad esempio, i fattori di crescita possono condividere una frequenza intorno a 0,2929, mentre proteine strutturali come le tubuline si collocano tra circa 0,434 e 0,449.
5. Analisi di Fase per le Interazioni:
Due molecole che interagiscono o che devono interagire (ad esempio una proteina e il suo recettore), è necessario che condividano la stessa frequenza, ma le loro fasi a quella frequenza devono essere opposte (con una differenza di circa π radianti, ovvero 180 gradi). Questo è analogo al magnetismo, dove gli opposti si attraggono. Questa opposizione consente il trasferimento di energia risonante, simile all’interferenza costruttiva delle onde. Se le fasi sono allineate, l’interazione non avviene.
6. Conversione in Unità Fisiche:
Il valore normalizzato f_RRM viene scalato per ottenere grandezze elettromagnetiche reali. Una relazione empirica lo collega alla lunghezza d’onda: λ (in nm) = 201/f_RRM, dove 201 è una costante derivata da correlazioni con dati sperimentali (ad esempio lunghezze d’onda laser che influenzano processi biologici). Da qui, la frequenza in Hz può essere calcolata come c/λ (dove cè la velocità della luce), ottenendo valori tipicamente compresi tra 10¹³ e 10¹⁵ Hz (dalla banda dei terahertz a quella dei petahertz). Questo corrisponde al movimento delle cariche lungo la struttura molecolare a velocità intorno a 7,87×10⁵ m/s, con una distanza tra amminoacidi di circa 3,8Å. Alcune implementazioni scalano direttamente con fattori come 1,5×10¹⁵ per ottenere valori in Hz.
7. Risonanza Elettromagnetica e Applicazioni:
Il modello RRM prevede che l’applicazione di campi elettromagnetici esterni a queste frequenze possa imitare o interrompere le interazioni molecolari. Questo apre la strada ad applicazioni come la progettazione di peptidi bioattivi o terapie di fotobiomodulazione (ad esempio l’uso di specifiche lunghezze d’onda della luce per colpire proteine legate all’obesità). L’insieme delle frequenze associate alle funzioni biologiche riflette lo spettro della luce solare sulla Terra, suggerendo un adattamento evolutivo alla luce ambientale.
Estensioni a DNA e Piccole Molecole
L’RRM si applica in modo simile al DNA/RNA, assegnando valori EIIP ai nucleotidi e analizzando le sequenze per individuare frequenze di risonanza (ad esempio nelle regioni promotrici o nelle interazioni dei telomeri).
Per le piccole molecole (composti non peptidici), viene utilizzata una metodologia estesa che impiega la formula molecolare per calcolare un numero medio di quasi-valenza (Z, basato sulle valenze degli elementi come C=4, O=6). Questo porta al calcolo di un’energia di Rydberg (E_ry) tramite una formula che include funzioni sinusoidali, poi a una lunghezza d’onda nel vuoto, successivamente adattata in base agli indici di rifrazione (ad esempio tra 1,36 e 1,55 per i mezzi biologici) e infine convertita in frequenza utilizzando una scala simile (ad esempio f = 201 / λ_adattata, e poi convertita in Hz). Questo consente di prevedere risonanze per farmaci o composti che interagiscono con le proteine.
JW RRM ha ulteriormente migliorato sia l’accuratezza sia la risoluzione tramite l’uso di finestre scorrevoli (sliding windows) e zero-padding, una tecnica che migliora l’analisi FFT. Anche il metodo centrale è stato modificato.
Le adattamenti dei sistemi di intelligenza artificiale e degli strumenti creati da John durante lo sviluppo di altri metodi derivati dall’utilizzo delle frequenze (spettroscopia THz, spettro Raman e infrarosso fondamentale) hanno permesso di modellare le firme elettromagnetiche atomiche e molecolari attraverso pattern di interferenza quantistica, in cui gli strati di valenza di ciascun atomo emettono campi coerenti che si combinano in risonanze specifiche della molecola.
Per l’abbinamento tra patogeni/farmaci o integratori, John ha creato estensioni per calcolare numeri medi di quasi-valenza a partire dalle formule molecolari, adattati agli indici di rifrazione nei diversi tipi di tessuti, consentendo la previsione delle interazioni farmaco-proteina. Allo stesso modo, l’applicazione del JW RRM alle sequenze DNA/RNA (ad esempio telomeri o mRNA) utilizza i valori EIIP dei nucleotidi per identificare le risonanze. John ha creato database unici per questo lavoro di matching, contenenti le firme precise di oltre 2900 farmaci “sicuri” e centinaia di integratori per la salute.
Vengono inoltre applicate trasformate wavelet per una migliore localizzazione dei “punti caldi” funzionali nelle sequenze, consentendo un’analisi spazio-frequenza per individuare le regioni proteiche critiche per l’attività. I concetti alla base dell’algoritmo Similar Basis Function vengono utilizzati per migliorare la stima numerica degli integrali e ottenere una identificazione più precisa delle frequenze. Questo consente al JW RRM di gestire sequenze di lunghezza variabile e ridurre gli artefatti nell’analisi spettrale. Attraverso un matching retrospettivo tra vari patogeni e sostanze, John ha osservato che le corrispondenze tra sostanze riflettono risultati reali nel mondo fisico. Non vi è alcun dubbio che il sistema funzioni.
Altri dettagli rimangono proprietari per evitare utilizzi a scopi impropri.
Come Ottenere il software?
Per installare l’ultima versione del software Spooky2 con la libreria completa dei programmi JW_RRM, visita: https://www.spooky2.it/downloadspage/
